Каковы строение и функции рибосом. Рибосомы-строение, химический состав, функции

Изучение основных процессов, которые поддерживают существование органической жизни, ведется в разных направлениях. Львиная доля исследований приходится на молекулярную биологию и микробиологию. Как уже сейчас ясно, здоровье и жизнь многоклеточных сложных организмов по большей части зависит от тех операций, которые протекают внутри клеток. Изучение внутриклеточных метаморфоз – трудоемкое занятие, поскольку клетка многоклеточного эукариота не может жить жизнью отдельного организма. Жизнь эукариотов изучается, в том числе, и на базе знаний о простейших и бактерий. Так, рибосомы простейших бактерий очень похожи и по строению, и по функциям с ядерными клетками.

Бактериальная рибосома

Изучая рибосомы в составе бактерий, человек получает не только важные знания о сложном процессе синтеза белка из аминокислот в органической клетке, но и добывает инструменты в борьбе со многими болезнями. Именно рибосомные нуклеопротеиды бактерий дают информацию о механизмах воздействия антибиотиков на патогенные микроорганизмы (вирусы, бактерии и т.д.).

В клетке бактерии рибосома выполняет функцию формировщика молекул белка. Ее строение обуславливает сложный процесс биосинтеза.

Суть работы нуклеопротеида заключается в том, что с его помощью на базе матричных РНК, с использованием транспортных РНК, производятся сложные полипептидные соединения, без которых бактериальная клетка не может продолжать свое существование.

Матричная и транспортная РНК не являются частью рибосомы, а содержатся в цитоплазме бактериальной клетки.

Таким образом, в синтезе белка принимает участие три клеточных структуры:

• матрица;
• транспортная РНК;
• рибосома.

Методы изучения

Современные биологические лаборатории имеют широкие возможности для изучения клетки и ее органоидов.

В сравнении с рибосомами эукариот, эти органоиды у прокариотов очень мелкие. Хотя в остальном эти составляющие клеток и бактерий и эукариотов очень похожи. Они также состоят из двух субчастиц, и сам процесс синтеза белка имеет массу схожих механизмов.

В связи с тем, что рибосомные нуклеопротеиды представляют одну из наиболее интересных человеку структурных единиц клетки, сегодня есть достаточно методов выявления закономерностей устройства и функционирования этого органоида.

Одним из самых широко используемых методов выявления нуклеопротеидов в бактериях является рибосомальный профилинг.

Этот метод выполняют следующим образом:

1. Разрушение бактериальной клетки путем механического воздействия на нее. Химические реакции в данном случае исказят картину.
2. Разрушение молекул РНК, которые не входят в состав рибосомы.
3. Удаление всех полипептидных остатков из тех продуктов, которые были получены в результате разрушения.
4. Обратное преобразование РНК в ДНК.
5. Чтение аминокислотных последовательностей.

Само секвенирование может реализовываться с помощью нескольких методов, в частности, двух самых распространенных.

Метод Эдмана

Один из первых разработанных. Суть этого метода состоит в том, что пептид (белок) обрабатывают определенными реагентами, в результате чего происходит отщепление аминокислоты, из которой состоит белок.

Метод Сэнгера

Наиболее современный метод. Основан на использовании синтетического олигонуклеотида (олигонуклеотиды состоят более чем из двух нуклеиновых кислот).

Используемый метод позволяет идентифицировать все, даже наиболее мелкие участки РНК, которая исследуется. Благодаря получению полной информации об аминокислотах исследователи имеют возможность восстанавливать наиболее важные операционные моменты биосинтеза.

Большое значение эта информация имеет при исследовании реакции бактерий на антибиотики.

Строение

На данный момент наука имеет убедительное количество проверенных опытным путем сведений о строении рибосом бактерий и эукариотов.

Это макромолекулярный комплекс, который состоит из двух субчастиц разной величины:

• малая субчастица;
• большая субчастица.

Малая рибосома состоит из одной рибосомной РНК и трех десятков разных белков. Основная функция малой субчастицы состоит в том, чтобы связывать нуклеопротеид с матричной РНК (мРНК).

В течение всего процесса инициации и элонгации (присоединение мономеров к цепи макромолекулы) малая субчастица удерживает мРНК. Кроме того, она обеспечивает прохождение матрицы через нуклеопротеоид.

Таким образом, малая субчастица выполняет генетическую функцию декодирования информации.

В большой субчастице содержится 3 рибосомных РНК и около 50 белковых соединений. Большая субчастица с матрицей не вступает в контакт, она ответственна за протекание химических процессов в нуклеопротеидах при образовании полипептидных связей в транслируемом полипептиде.

Процесс трансляции

Процесс синтезирования белка (как у бактерий, так и эукариотов) имеет следующий цикл:

• инициация;
• элонгация;
• терминация.

Инициация

Инициация начинается с того, что к малой субчастице рибосомы присоединяется матричная РНК.

Если рибосомная макромолекула узнает тот трехбуквенный кодон, который есть на мРНК, то происходит присоединение антикодона тРНК.

Элонгация

Присоединений аминокислот, которые принесла тРНК и продвижение рибосомы вдоль матрицы с высвобождением молекулы тРНК.

Движение по мРНК осуществляется до тех пор, пока оно не достигает стоп-кодона, который имеется во всех матрицах.

Терминация

Новообразованный белок, который состоит из протранслированных аминокислот, отсоединяется.

В некоторых случаях завершение трансляции новообразованного белка сопровождается распадом (диссоциацией) рибосомы.

Отличия синтеза белка в клетках эукариотов

Несмотря на то, что рибосомы эукариотов состоят из тех же структурных частей, что и в клетках бактерий, синтез полипептидов эукариотов имеет свои особенности.

Для всех живых организмов характерно исключи тельно упорядоченное строение. Эта упорядоченность определяется генетической информацией, записанной у каждого организма в виде определенной и строгой специфической последовательности нуклеотидов ДНК. У прокариотов наследственная информация находится в ядерном веществе (бактериальной хромосоме), а у эука риотов - в ядре. Именно ядро, благодаря наличию в нем ДНК, является информационным центром эукарио тической клетки, местом хранения и воспроизводства наследственной информации, которая определяет все признаки данной клетки и организма в целом и служит центром управления обмена веществ в клетке.

Ядро - важнейший органоид клетки. Большинство клеток имеет одно ядро. Нередко в клетке содержит ся два-три (например, в клетках печени) и более ядер. По форме ядро бывает шаровидным, линзовидным, вере теновидным или многолопастным.

От цитоплазмы ядро отделено ядерной оболочкой, состоящей из двух мембран. Пространство между мембранами называется перинуклеарным. Наружная мембрана переходит непосредственно в эндоплазматическую сеть. Обмен веществ между ядром и цитоплазмой осуществляется двумя основными путями. Во-первых, ядерная оболочка пронизана многочисленными порами, через которые происходит обмен молекулами между ядром и цитоплазмой. Во-вторых, вещества из ядра в цитоплазму и обратно могут попадать посредством отшнуровывания выпячиваний и выростов ядерной оболочки.

Внутреннее содержимое ядра подразделяют на кариоплазму (ядерный сок), хроматин и ядрышко.

Кариоплазма представлена гелеобразным матриксом (РНК, белки, свободные нуклеотиды и другие вещества), в котором располагаются хроматин и одно или несколько ядрышек.

Хроматин представляет собой молекулы ДНК, связанные с белками. Он может находиться в виде тонких, неразличимых в световой микроскоп нитей (эухроматин) и в виде глыбок, лежащих главным образом по периферии ядра (гетерохроматин). Различная степень конденсации (спирализации) хроматина обусловлена разной генетической активностью расположенных в нем участков ДНК.

Ядрышко - плотное округлое тельце, не ограниченное мембраной. Число ядрышек в ядре колеблется от одного до пяти, семи и более. Ядрышко не являет ся самостоятельной структурой ядра. Оно образуется вокруг участка хромосомы, в котором закодирована информация о структуре рРНК. Этот участок хромо сомы называется ядрышковым организатором, на нем происходит синтез рРНК. Кроме рРНК в ядрышке формируются субъединицы рибосом (рРНК соединяется с белковыми молекулами). Таким образом, ядрышко - это скопление рРНК и субъединиц рибосом на разных этапах формирования, в основе которого лежит участок хромосомы - ядрышковый организатор. Главными функциями ядра являются:

1) хранение генетической информации и передача ее дочерним клеткам в процессе деления;

2) управление обменом веществ клетки путем определения, какие белки, в какое время и в каких количествах должны синтезироваться. Это осуществляется путем синтеза иРНК и реализации генетической информации в ходе трансляции.

Все клетки, имеющие ядра, называются эукариоти ческими, а организмы с такими клетками - эукариотами. К ним относятся растения, животные, протисты и грибы.

Рибосомы (рис. 1) присутствуют в клетках как эукариот, так и прокариот, поскольку выполняют важную функцию в биосинтезе белков. В каждой клетке имеются десятки, сотни тысяч (до нескольких миллионов) этих мелких округлых органоидов. Это округлая рибонуклеопротеиновая частица. Диаметр ее составляет 20-30 нм. Состоит рибосома из большой и малой субъединиц, которые объединяются в присутствии нити м-РНК (матричной, или информационной, РНК). Комплекс из группы рибосом, объединенных одной молекулой м-РНК наподобие нитки бус, называется полисомой . Эти структуры либо свободно расположены в цитоплазме, либо прикреплены к мембранам гранулярной ЭПС (в обоих случаях на них активно протекает синтез белка).

Рис.1. Схема строения рибосомы, сидяшей на мембране эндоплазматической сети: 1 - малая субъединииа; 2 иРНК; 3 - аминоацил-тРНК; 4 - аминокислота; 5 - большая субъединица; 6 - - мембрана эндоплазматической сети; 7 - синтезируемая полипептидная цепь

Полисомы гранулярной ЭПС образуют белки, выводимые из клетки и используемые для нужд всего организма (например, пищеварительные ферменты, белки женского грудного молока). Кроме этого, рибосомы присутствуют на внутренней поверхности мембран митохондрий, где также принимают активное участие в синтезе белковых молекул.

Рибосомы, внутриклеточные частицы, осуществляющие биосинтез белка

В процессе функционирования (т. е. синтеза белка)
Рибосомы осуществляет несколько функций:

1) специфическое связывание и удержание компонентов белоксинтезирующей системы [информационная, или матричная, РНК (иРНК): аминоацил-тРНК; пептидил-тРНК; гуанозинтрифосфат (ГТФ); белковые факторы трансляции EF - Т и EF - G]:

2) каталитические функции (образование пептидной связи, гидролиз ГТФ): 3) функции механического перемещения субстратов (иРНК, тРНК), или транслокации. Функции связывания (удержания) компонентов и катализа распределены между двумя рибосомными субчастицами. Малая рибосомная субчастица содержит участки для связывания иРНК и аминоацил-тРНК и, по-видимому, не несёт каталитических функций. Большая субчастица содержит каталитический участок для синтеза пептидной связи, а также центр, участвующий в гидролизе ГТФ: кроме того, в процессе биосинтеза белка она удерживает на себе растущую цепь белка в виде пептидил-тРНК.

Каждая из субъединиц может проявить связанные с ней функции отдельно, без связи с другой субчастицей. Однако ни одна из субчастиц в отдельности не обладает функцией транслокации, осуществляемой только полной Рибосомы

Рибосома, функции которой будут рассмотрены в этой статье, - это частица, которая расположена непосредственно внутри клетки. Основная функция этой частицы - биосинтез белка. Основная, но не единственная.

Если говорить о вкладе русских ученых в изучении рибосомы, то стоит выделить работу биохимика академика А. С. Спирина.

Внешний вид рибосомы и ее другие особенности

Если внимательно рассмотреть клетку на электронных микрофотографиях, то можно увидеть небольшие частицы, расположенные в цитоплазме. Этими частицами и являются рибосомы.

Название «рибосома» состоит из двух частей. Первая походит от «рибонуклеиновая кислота», а вторая в переводе с греческого «сома» - тело.

Размер рибонуклеиновых частиц клетки колеблется в пределах 15-20 нм, а количество их полностью зависит от процесса биосинтеза белка, а именно - его интенсивности. Как правило, рибосом может быть около 5000 штук, в некоторых случаях - до 90 000. Если говорить о массе этого количества частиц, она порой может доходить до четверти массы самой клетки.

Форма рибосомы больше напоминает сферу, но однозначно констатировать этот факт невозможно. А вот функция рибосом в клетке связана с биосинтезом белка, и это подтвержденный факт.

По своей химической природе эти частицы относятся к нуклеопротеидам (комбинация нуклеиновых кислот с белком), которые состоят из рибонуклеиновой кислоты.

Прокариотический тип

Существует два типа рибосомы, строение и функции которых немного отличаются друг от друга.

Первый тип характерен для клеток бактерий и зеленых водорослей, то есть прокариотических организмов. Ее название - 70S рибосома, функции она выполняет все те же. Число в названии означает коэффициент седиментации (величина, которая определяет размер и форму макромолекул, а также скорость осаждения определенной микрочастицы, в данном случае рибосомы, в достаточно сильном гравитационном поле). Для этого типа он составляет 70 единиц Сведберга. Данные рибосомы состоят из двух неравноправных частиц: 30S и 50S. В первой составляющей находится одна молекула белка, во второй - две молекулы РНК. Основная функция, которую выполняют молекулы белка, входящие в состав рибосомы - структурная.

Эукариотический тип

Второй тип рибосом был обнаружен в клетках эукариотов (растительные или же животные организмы, у которых в клетках присутствует четко выраженное ядро). Название этой субчастицы - 80S. Рибосомы, функции которых заключаются в синтезе белка данного класса, состоят из равных частей РНК и белка. Но все те же две неравные субъединицы есть и в них (60S и 40S).

Рибосомы: строение и функции

Рибосома состоит из двух неравных субъединиц.

Большая субчастица, в свою очередь, состоит из:

• одной молекулы рибосомальной РНК, которая является высокополимерной;
• одной молекулы РНК, которая является низкополимерной;
• некоторого количества молекул белка, как правило, их около трех десятков.

Что касается меньшей субчастицы, то тут немного проще. В ее состав входят:

• молекула высокополимерной РНК;
• несколько десятков молекул белка, как правило, около 40 штук (молекулы при этом разнообразные по структуре и форме).

Молекула высокополимерной РНК необходима для того, чтобы все присутствующие белки соединить в одну целостную рибонуклеопротеидную составляющую клетки.

В процессе выполнения основной своей функции, то есть во время синтеза белка, рибосома выполняет и ряд дополнительных:

1. Связка, а также удержание всех составляющих так называемой белоксинтезирующей системы. Принято называть данную функцию информационной, или матричной. Рибосома функции эти распределяет между двумя своими субчастицами, каждая из которых выполняет свою определенную задачу в данном процессе.
2. Рибосомы выполняют функцию каталитическую, которая заключается в образовании особой пептидной связи (амидная связь, которая возникает как при образовании белков, так и при возникновении пептидов). Сюда же можно отнести и гидролиз ГТФ (субстрата для синтеза РНК). За выполнение этой функции отвечает большая субъединица рибосомы. Именно в ней находятся специальные участки, в которых и происходит процесс синтеза пептидной связи, а также центр необходимый для гидролиза ГТФ. Помимо этого именно большая субъединица рибосомы во время биосинтеза белка удерживает на себе цепь, которая постепенно вырастает.
3. Выполняет рибосома функции механического передвижения субстратов, к коим относятся иРНК и тРНК. Иными словами, они отвечают за транслокацию.

В качестве заключения

Буквально каждая из субъединиц рибосомы, как большая, так и маленькая, может проявлять в некоторой степени те функции, которые непосредственно с ней связаны, отдельно от своей «соседки». Однако выполнять функцию транслокации может лишь рибосома в полном составе.

Можно смело сказать, что существует четкое разделение функций между частицами рибосомы. Малая часть отвечает за выполнение приема, а также расшифровку генетической информации. А вот большая частица принимает непосредственное участие в транслитерации.

Строение рибосомы. Рибосомы обнаружены в клетках всех организмов. Это микроскопические тельца округлой формы диаметром 15-20 нм. Каждая рибосома состоит из двух неодинаковых по размерам частиц, малой и большой. В одной клетке содержится много тысяч рибосом, они располагаются либо на мембранах гранулярной эндоплазматической сети, либо свободно лежат в цитоплазме. В состав рибосом входят белки и РНК. Функция рибосом - это синтез белка. Синтез белка - сложный процесс, который осуществляется не одной рибосомой, а целой группой, включающей до нескольких десятков объединенных рибосом. Такую группу рибосом называют полисомой. Синтезированные белки сначала накапливаются в каналах и полостях эндоплазматической сети, а затем транспортируются к органоидам и участкам клетки, где они потребляются. Эндоплазматическая сеть и рибосомы, расположенные на ее мембранах, представляют собой единый аппарат биосинтеза и транспортировки белков. Химический состав рибосом В составе рибосом эукариотического типа 4 молекулы рРНК и около 100 молекул белка, прокариотического типа - 3 молекулы рРНК и около 55 молекул белка. Во время биосинтеза белка рибосомы могут «работать» поодиночке или объединяться в комплексы - полирибосомы (полисомы). В таких комплексах они связаны друг с другом одной молекулой иРНК. Прокариотические клетки имеют рибосомы только 70S-типа. Эукариотические клетки имеют рибосомы как 80S-типа (шероховатые мембраны ЭПС, цитоплазма), так и 70S-типа (митохондрии, хлоропласты).Субъединицы рибосомы эукариот образуются в ядрышке. Объединение субъединиц в целую рибосому происходит в цитоплазме, как правило, во время биосинтеза белка.

Функция рибосом: сборка полипептидной цепочки (синтез белка).

Свободные рибосомы, полирибосомы, их связь с другими структурными компонентами клетки.

Различают единичные рибосомы и комплексные рибосомы (полисомы). Рибосомы могут располагаться свободно в гиалоплазме и быть связанными с мембранами эндоплазматической сети. Свободные рибосомы образуют белки в основном на собственные нужды клетки, связанные обеспечивают синтез белков “” на экспорт”.

53 Промежуточные филаменты

(ПФ) - нитевидные структуры из особых белков, один из трех основных компонентов цитоскелета клеток эукариот. Содержатся как в цитоплазме, так и в ядре большинства эукариотических клеток. В отличие от других основных элементов цитоскелета, ПФ в цитоплазме клеток разных тканей состоят из разных, хотя и похожих по своей структуре белков. Цитоплазматические ПФ есть не у всех эукариот, они обнаружены только у некоторых групп животных. Так, ПФ есть у нематод. моллюсков и позвоночных. но не найдены у членистоногих и иглокожих. У позвочноных ПФ отсутствуют в некоторых клетках (например, олигодендроцитах). В растительных клетках ПФ не обнаружены. В большинстве животных клеток ПФ образуют «корзинку» вокруг ядра, откуда направлены к периферии клеток. ПФ особенно много в клетках, подверженных механическим нагрузкам: в эпителиях, где ПФ участвуют в соединении клеток друг с другом через десмосомы, в нервных волокнах, в клетках гладкой и поперечно-полосатой мышечной ткани.

Рибосома(от «РНК» и soma – тело) – клеточный немембранный органоид, осуществляющий трансляцию (считывание кода мРНК и синтез полипептидов).

Рибосомы эукариот расположены на мембранах эндоплазматической сети (гранулярная ЭС) и в цитоплазме. Прикрепленные к мембранам рибосомы синтезируют белок «на экспорт», а свободные рибосомы – для нужд самой клетки. Различают 2 основных типа рибосом – прокариотные и эукариотные. В митохондриях и хлоропластах также имеются рибосомы, которые близки к рибосомам прокариот.

Рибосома состоит из двух субъединиц – большой и малой. У прокариотических клеток они обозначены 50S и 30S субъединицы, у эукариотических – 60S и 40S. (S – коэффициент, который характеризует скорость осаждения субъединицы при ультрацентрифугировании). Субъединицы эукариотических рибосом образуются путем самосборки в ядрышке и через поры ядра поступают в цитоплазму.

Рибосомы в клетках эукариот состоят из четырех нитей РНК (три молекулы рРНК в большой субъединице и одна молекула рРНК – в малой) и примерно 80 разных белков, т.е представляют собой сложнейший комплекс из молекул, скрепленных слабыми, нековалентными связями. (Рибосомы в клетках прокариот состоят из трех нитей РНК; две нити рРНК находятся в большой субъединице и одна рРНК – в малой). Процесс трансляции (биосинтеза белка) начинается со сборки активной рибосомы. Этот процесс называется инициацией трансляции. Сборка происходит строго упорядоченным образом, что обеспечивается функциональными центрами рибосом. Все центры находятся на контактирующих поверхностях обеих субъединиц рибосомы. Каждая рибосома работает как большая биохимическая машина, а точнее, как суперфермент, который, во-первых, правильно ориентирует участников (мРНК и тРНК) процесса друг относительно друга, а во-вторых, катализирует реакции между аминокислотами.

Активные центры рибосом:

1)центр связывания мРНК (М-центр);

2) пептидильный центр (П-центр). С этим центром в начале процесса трансляции связывается инициирующая тРНК; на последующих стадиях трансляции из А-центра в П-центр перемещается тРНК, удерживающая синтезированную часть пептидной цепи;

3)аминокислотный центр (А-центр) – место связывания кодона мРНК с антикодоном тРНК, несущей очередную аминокислоту.

4)пептидилтрансферазный центр (ПТФ-центр): он катализирует реакцию связывания аминокислот. При этом образуется еще одна пептидная связь, и растущий пептид удлиняется на одну аминокислоту.

Схема синтеза белка на рибосомах гранулярной эндоплазматической сети.

(рис. из книги биология клетки, том II )

Схематическое изображение полирибосомы. Синтез белка начинается со связывания малой субчастицы, в месте расположения AUG -кодона в молекуле информационной (матричной РНК) (рис. из книги биология клетки, том II ).

Эндоплазматическая сеть

Эндоплазматическая сеть (син. эндоплазматический ретикулум) – органоид эукариотической клетки. В клетках разного типа и при различных функциональных состояниях этот компонент клетки может выглядеть по-разному, но во всех случаях – это лабиринтная протяженная замкнутая мембранная структура, построенная из сообщающихся трубкообразных полостей и мешочков, называемых цистернами. Снаружи от мембран эндоплазматической сети находится цитозоль (гиалоплазма, основное вещество цитоплазмы), а просвет эндоплазматической сети представляет собой замкнутое пространство (компартмент), сообщающееся посредством везикул (транспортных пузырьков) с комплексом Гольджи и внешней для клетки средой. Эндоплазматическая сеть делится на две функционально различные структуры: гранулярную (шероховатую) эндоплазматическую сеть и гладкую(агранулярную) эндоплазматическую сеть.

Гранулярная эндоплазматическая сеть, в клетках секретирующих белок, представлена системой многочисленных плоских мембранных цистерн с рибосомами на наружной поверхности. Комплекс мембран гранулярной эндоплазматической сети связан с наружной мембраной оболочки ядра и перинуклеарной (околоядерной) цистерной.

В гранулярной эндоплазматической сети происходит синтез белков и липидов для всех мембран клетки, синтезируются ферменты лизосом, а также осуществляется синтез секретируемых белков, т.е. предназначенных для экзоцитоза. (Остальные белки синтезируются в цитоплазме на рибосомах, не связанных с мембранами ЭС.) В просвете гранулярной ЭС белок окружается мембраной, и образующиеся пузырьки отделяются (отпочковываются) от несодержащих рибосомы областей ЭС, которые и доставляют содержимое в другую органеллу – комплекс Гольджи – путем слияния с ее мембраной.

Та часть ЭС, на мембранах которой рибосомы отсутствуют, называется гладким эндоплазматическим ретикулумом. Гладкая эндоплазматическая сеть не содержит уплощенных цистерн, а представляет собой систему анастомозирующих мембранных канал

ов, пузырьков и трубочек. Гладкая сеть является продолжением гранулярной, однако не содержит рибофоринов – гликопротеиновых рецепторов, с которыми соединяется большая субъединица рибосом и поэтому не связана с рибосомами.

Функции гладкой эндоплазматической сети многообразны и зависят от типа клеток. Гладкая эндоплазматическая сеть участвует в метаболизме стероидных, например, половых гормонов. В ее мембранах локализованы управляемые кальциевые каналы и энергозависимые кальциевые насосы. Цистерны гладкой эндоплазматической сети специализированы для накопления в них Са 2+ путем постоянного откачивания Са 2+ из цитозоля. Подобные депо Са 2+ существуют в скелетной и сердечной мышцах, нейронах, яйцеклетке, эндокринных клетках и др. Различные сигналы (например, гормоны, нейромедиаторы, факторы роста) влияют на активность клеток путем изменения концентрации внутриклеточного посредника – Са 2+ . В гладкой эндоплазматической сети клеток печени происходит обезвреживание вредных веществ, (например ацетальдегида, образующегося из алкоголя), метаболическая трансформация лекарств, образование большей части липидов клетки и их накопление, например при жировой дистрофии. В полости ЭС содержится много различных молекул-компонентов. Среди них имеют большое значение белки шапероны.

Шапероны (англ. букв. – пожилая дама, сопровождающая молодую девушку на балах) – семейство специализированных внутриклеточных белков, обеспечивающих быстрое и правильное сворачивание (фолдинг) вновь синтезированных молекул белка. Связывание с шаперонами препятствует агрегации с другими белками и тем самым создает условия для формирования вторичной и третичной структуры растущего пептида. Шапероны принадлежат к трем белковым семействам, так называемым белкам теплового шока (hsp 60, hsp 70, hsp 90). Синтез этих белков активируется при многих стрессах, в частности, при тепловом шоке (отсюда и название h eart shook protein – белок теплового шока, а цифра обозначает его молекулярную массу в килодальтонах). Эти шапероны предотвращают денатурацию белков при высокой температуре и др. экстремальных факторах. Связываясь с аномальными белками, восстанавливают их нормальную конформацию и тем самым повышают выживаемость организма при резком ухудшении физико-химических параметров среды.