Аминокислоты - главный строительный материал любого живого организма. По своей природе они являются первичными азотистыми веществами растений, которые синтезируются из почвы. Строение и и аминокислот зависят от их состава.

Структура аминокислоты

Каждая ее молекула имеет карбоксильные и аминные группы, которые соединены с радикалом. Если аминокислота содержит 1 карбоксильную и 1 амино-группу, строение ее можно обозначить формулой, представленной ниже.

Аминокислоты, которые имеют 1 кислотную и 1 щелочную группу, называют моноаминомонокарбоновыми. В организмах также синтезируются и функции которых обусловливают 2 карбоксильных группы или 2 аминных группы. Аминокислоты, содержащие 2 карбоксильные и 1 аминную группы, называют моноаминодикарбоновыми, а имеющие 2 аминные и 1 карбоксильную - диаминомонокарбоновыми.

Также они различны по строению органического радикала R. У каждой из них имеется свое наименование и структура. Отсюда и различные функции аминокислот. Именно наличие кислотной и щелочной групп обеспечивает ее высокую реактивность. Эти группы соединяют аминокислоты и образуют полимер - белок. Белки еще именуются полипептидами из-за своего строения.

Аминокислоты как строительный материал

Молекула белка - это цепочка из десятков или сотен аминокислот. Белки отличаются по составу, количеству и порядку расположения аминокислот, ведь число сочетаний из 20 составляющих практически бесконечно. Одни из них имеют весь состав незаменимых аминокислот, иные обходятся без одной или нескольких. Отдельные аминокислоты, структура, функции которых подобны белкам человеческого тела, не применяются в качестве пищевых, так как малорастворимы и не расщепляются ЖКТ. К таким принадлежат белки ногтей, волос, шерсти или перьев.

Функции аминокислот трудно переоценить. Эти вещества выступают главной пищей в рационе людей. Какую функцию выполняют аминокислоты? Они увеличивают рост мышечной массы, помогают укреплению суставов и связок, восстанавливают поврежденные ткани организма и участвуют во всех процессах, происходящих в теле человека.

Незаменимые аминокислоты

Только из добавок или пищевых продуктов можно получить Функции в процессе формирования здоровых суставов, крепких мышц, красивых волос очень значимы. К таким аминокислотам относятся:

• фенилаланин;
• лизин;
• треонин;
• метионин;
• валин;
• лейцин;
• триптофан;
• гистидин;
• изолейцин.

Функции аминокислот незаменимых

Эти кирпичики выполняют важнейшие функции в работе каждой клетки человеческого организма. Они незаметны, пока поступают в организм в достаточном количестве, но их недостаток существенно ухудшает работу всего организма.

1. Валин возобновляет мышцы, служит отличным источником энергии.
2. Гистидин улучшает состав крови, способствует восстановлению и росту мышц, улучшает работу суставов.
3. Изолейцин помогает выработке гемоглобина. Контролирует количество сахара в крови, повышает энергичность человека, выносливость.
4. Лейцин укрепляет иммунитет, следит за уровнем сахара и лейкоцитов в крови. Если уровень лейкоцитов завышен: он их понижает и подключает резервы организма для ликвидации воспаления.
5. Лизин помогает усвоению кальция, что формирует и укрепляет кости. Помогает выработке коллагена, улучшает структуру волос. Для мужчин это отличный анаболик, так как он наращивает мышцы и увеличивает мужскую силу.
6. Метионин нормализует работу пищеварительной системы и печени. Участвует в расщеплении жиров, убирает токсикоз у беременных, благотворно влияет на волосы.
7. Треонин улучшает работу ЖКТ. Повышает иммунитет, участвует в создании эластина и коллагена. Треонин препятствует отложению жира в печени.
8. Триптофан отвечает за эмоции человека. Вырабатывает серотонин - гормон счастья, тем самым нормализует сон, поднимает настроение. Укрощает аппетит, благотворительно влияет на сердечную мышцу и артерии.
9. Фенилаланин служит передатчиком сигналов от нервных клеток в мозг головы. Улучшает настроение, подавляет нездоровый аппетит, улучшает память, повышает восприимчивость, снижает боль.

Дефицит незаменимых аминокислот приводит к остановке роста, нарушению обмена веществ, снижению мышечной массы.

Заменимые аминокислоты

Это такие аминокислоты, строение и функции которых вырабатываются в организме:

• аргинин;
• аланин;
• аспарагин;
• глицин;
• пролин;
• таурин;
• тирозин;
• глутамат;
• серин;
• глутамин;
• орнитин;
• цистеин;
• карнитин.

Функции аминокислот заменимых

1. Цистеин ликвидирует токсические вещества, участвует в создании тканей кожи и мышц, представляет собой естественный антиоксидант.
2. Тирозин снижает физическую усталость, ускоряет метаболизм, ликвидирует стресс и депрессию.
3. Аланин служит для роста мускулатуры, является источником энергии.
4. увеличивает метаболизм и снижает образование аммиака при больших нагрузках.
5. Цистин устраняет боль при травмировании связок и суставов.
6. отвечает за мозговую активность, во время длительных физических нагрузок переходит в глюкозу, вырабатывая энергию.
7. Глутамин восстанавливает мышцы, повышает иммунитет, ускоряет метаболизм, усиливает работу мозга и создает гормон роста.
8. Глицин необходим для работы мышц, расщепления жира, стабилизации артериального давления и сахара в крови.
9. Карнитин перемещает жировые кислоты в клетки, где совершается их расщепление с выделением энергии, в результате чего сжигается лишний жир и генерируется энергия.
10. Орнитин производит гормон роста, участвует в процессе мочеобразования, расщепляет жирные кислоты, помогает выработке инсулина.
11. Пролин обеспечивает производство коллагена, он необходим для связок и суставов.
12. Серин повышает иммунитет и вырабатывает энергию, нужен для быстрого метаболизма жирных кислот и роста мышц.
13. Таурин расщепляет жир, поднимает сопротивляемость организма, синтезирует желчные соли.

Белок и его свойства

Белки, или протеины - высокомолекулярные соединения с содержанием азота. Понятие "протеин", впервые обозначенное Берцелиусом в 1838 г., происходит от греческого слова и означает "первичный", что отображает лидирующее значение протеинов в природе. Разновидность белков дает возможность для существования огромного количества живых существ: от бактерий до человеческого организма. Их существенно больше, чем других макромолекул, ведь белки - это фундамент живой клетки. Составляют приблизительно 20% от массы человеческого тела, больше 50% сухой массы клетки. Такое количество разнообразных белков объясняется свойствами двадцати различных аминокислот, которые взаимодействуют друг с другом и создают полимерные молекулы.

Выдающееся свойство белков - способность к самостоятельному созданию определенной, свойственной конкретному белку пространственной структуры. По белки - это биополимеры с пептидными связями. Для химического состава белков свойственно постоянное среднее содержание азота - приблизительно 16%.

Жизнь, а также рост и развитие организма невозможны без функции белковых аминокислот строить новые клетки. Белки нельзя заменить прочими элементами, их роль в человеческом организме является чрезвычайно важной.

Функции белков

Необходимость белков заключается в таких функциях:

• он необходим для роста и развития, так как выступает главным строительным материалом для создания новых клеток;
• управляет метаболизмом, во время которого освобождается энергия. После принятия пищи скорость метаболизма увеличивается, например, если еда состоит из углеводов, метаболизм ускоряется на 4%, если из белков - на 30%;
• регулируют в организме, благодаря своей гидрофильности - способности притягивать воду;
• усиливают работу иммунной системы, синтезируя антитела, которые защищают от инфекции и ликвидируют угрозу заболевания.

Продукты - источники белков

Мышцы и скелет человека состоят из живых тканей, которые на протяжении жизни не только функционируют, но и обновляются. Восстанавливаются после повреждений, сохраняют свою силу и прочность. Для этого им требуются вполне определенные питательные вещества. Пища обеспечивает организм энергией, необходимой для всех процессов, включая работу мышц, рост и восстановление тканей. А белок в организме используется и как источник энергии, и как стройматериал.

Поэтому очень важно соблюдать его ежедневное использование в пищу. Богатые белком продукты: курица, индейка, постная ветчина, свинина, говядина, рыба, креветки, фасоль, чечевица, бекон, яйца, орех. Все эти продукты обеспечивают организм белком и дают энергию, необходимую для жизни.

Аминокислоты проявляют свойства и кислот, и аминов. Так, они образуют соли (за счет кислотных свойств карбоксильной группы):

NH 2 CH 2 COOH + NaOH (NH 2 CH 2 COO)Na + Н 2 О

глицин глицинат натрия

и сложные эфиры (подобно другим органическим кислотам):

NH 2 CH 2 COOH + С 2 Н 5 ОНNH 2 CH 2 C(O)OC 2 H 5 + Н 2 О

глицин этилглицинат

С более сильными кислотами аминокислоты проявляют свойства оснований и образуют соли за счет основных свойств аминогруппы:

глицин хлорид глициния

Простейший белок - полипептид, содержащий в своей структуре не менее 70 аминокислотных остатков и имеющий молекулярную массу свыше 10 000 Да (дальтон). Дальтон - единица измерения массы белков, 1 дальтон равен 1,66054·10 -27 кг (углеродная единица массы). Аналогичные соединения, состоящие из меньшего количества аминокислотных остатков, относят к пептидам. Пептидами по своей природе являются некоторые гормоны – инсулин, окситоцин, вазопрессин. Некоторые пептиды являются регуляторами иммунитета. Пептидную природу имеют некоторые антибиотики (циклоспорин А, грамицидины А, В, С и S), алкалоиды, токсины пчел и ос, змей, ядовитых грибов (фаллоидин и аманитин бледной поганки), холерный и ботулинический токсины и др.

Уровни структурной организации белковых молекул .

Молекула белка имеет сложное строение. Выделяют несколько уровней структурной организации белковой молекулы – первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.

Первичная структура определяется как линейная последовательность остатков протеиногенных аминокислот, связанных пептидными связями (Рис.5):

Рис.5. Первичная структура молекулы белка

Первичная структура молекулы белка генетически детерминирована для каждого конкретного белка в последовательности нуклеотидов информационной РНК. Первичная структура определяет и более высокие уровни организации белковых молекул.

Вторичная структура - конформация (т. е. расположение в пространстве) отдельных участков белковой молекулы. Вторичная структура в белках может быть представлена -спиралью, -структурой (структура складчатого листа) (Рис.6).

Рис.6. Вторичная структура белка

Вторичную структуру белка поддерживают водородные связи между пептидными группировками.

Третичная структура - конформация всей молекулы белка, т.е. укладка в пространстве всей полипептидной цепи, включая укладку боковых радикалов. Для значительного числа белков методом рентгеноструктурного анализа получены координаты всех атомов белка, за исключением координат атомов водорода. В формировании и стабилизации третичной структуры принимают участие все виды взаимодействий: гидрофобное, электростатическое (ионное), дисульфидные ковалентные связи, водородные связи. В этих взаимодействиях участвуют радикалы аминокислотных остатков. Среди связей, удерживающих третичную структуру следует отметить: а) дисульфидный мостик (- S - S -); б) сложноэфирный мостик (между карбоксильной группой и гидроксильной группой); в) солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой); г) водородные связи.

В соответствии с формой белковой молекулы, обусловленной третичной структурой, выделяют следующие группы белков

1) Глобулярные белки , которые имеют форму глобулы (сферы). К таким белкам относится, например, миоглобин, имеющий 5 α -спиральных сегментов и ни одной β – складки, иммуноглобулины, у которых нет α -спирали, основными элементами вторичной структуры являются β –складки

2) Фибриллярные белки . Эти белки имеют вытянутую нитевидную форму, они выполняют в организме структурную функцию. В первичной структуреони имеют повторяющиеся участки и формируют достаточно однотипную для всей полипептидной цепивторичную структуру. Так, белок α - кератин (основной белковый компонент ногтей, волос, кожи) построен из протяженных α - спиралей. Существуют менее распространенные элементы вторичной структуры, например - полипептидные цепи коллагена, образующие левые спирали с параметрами, резко отличающимися от параметров α -спиралей. В коллагеновых волокнах три спиральные полипептидные цепи скручены в единую правую суперспираль (Рис.7):

Рис.7 Третичная структура коллагена

Четвертичная структура белка. Под четвертичной структурой белков подразумевают способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей (одинаковых или разных) с третичной структурой, приводящий к формированию единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования (мультимера). Четвертичную структуру имеют не все белки. Примером белка, имеющего четвертичную структуру, является гемоглобин, который состоит из 4-х субъединиц. Этот белок участвует в транспорте газов в организме.

При разрыве дисульфидных и слабых типов связей в молекулах все структуры белка, кроме первичной, разрушаются (полностью или частично), при этом белок теряет свои нативные свойства (свойства белковой молекулы, присущие ей в естественном, природном (нативном) состоянии). Данный процесс называется денатурация белка . К факторам, вызывающим денатурацию белка относят высокие температуры, ультрафиолетовое облучение, концентрированные кислоты и щелочи, соли тяжелых металлов и другие.

Белки подразделяются на простые (протеины), состоящие только из аминокислот, и сложные (протеиды), содержащие, кроме аминокислот, другие небелковые вещества, например, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты. Небелковая часть сложного белка называется простетической группой.

Простые белки , состоящие только из остатков аминокислот, широко распространены в животном и растительном мире. В настоящее время не существует четкой классификации данных соединений.

Гистоны

Имеют сравнительно низкую молекулярную массу (12-13 тыс.), с преобладанием щелочных свойств. Локализованы в основном в ядрах клеток, растворимы в слабых кислотах, осаждаются аммиаком и спиртом. Имеют только третичную структуру. В естественных условиях прочно связаны с ДНК и входят в состав нуклеопротеидов. Основная функция - регуляция передачи генетической информации с ДНК и РНК (возможна блокировка передачи).

Протамины

Эти белки имеют самую низкую молекулярную массу (до 12 тыс.). Проявляет выраженные основные свойства. Хорошо растворимы в воде и слабых кислотах. Содержатся в половых клетках и составляют основную массу белка хроматина. Как и гистоны образуют комплекс с ДНК, придают ДНК химическую устойчивость, но в отличие от гистонов, .не выполняют регуляторной функции.

Глютелины

Растительные белки, содержащиеся в клейковине семян злаковых и некоторых других культур, в зеленых частях растений. Не растворимы в воде, растворах солей и этанола, но хорошо растворимы в слабых растворах щелочей. Содержат все незаменимые аминокислоты, являются полноценными продуктами питания.

Проламины

Растительные белки. Содержатся в клейковине злаковых растений. Растворимы только в 70%-м спирте (это объясняется высоким содержанием в этих белках пролина и неполярных аминокислот).

Протеиноиды.

К протеиноидам относятся белки опорных тканей (кость, хрящ, связки, сухожилия, ногти, волосы), для них характерно высокое содержание серы. Эти белки нерастворимы или трудно растворимы в воде, солевых и водно-спиртовых смесях..К протеиноидам относятся кератин, коллаген, фиброин.

Альбумины

Это кислые белки невысокой молекулярной массы (15-17 тыс.), растворимы в воде и слабых солевых растворах. Осаждаются нейтральными солями при 100%-м насыщении. Участвуют в поддержании осмотического давления крови, транспортируют с кровью различные вещества. Содержатся в сыворотке крови, молоке, яичном белке.

Глобулины

Молекулярная масса до 100 тыс. В воде нерастворимы, но растворимы в слабых солевых растворах и осаждаются в менее концентрированных растворах (уже при 50%-м насыщении). Содержатся в семенах растений, особенно в бобовых и масленичных; в плазме крови и в некоторых других биологических жидкостях. Выполняют функцию иммунной защиты, обеспечивают устойчивость организма к вирусным инфекционным заболеваниям.

Все -аминокислоты, кроме глицина, содержат хиральный -углеродный атом и могут встречаться в виде энантиомеров :

Было доказано, что почти все природные -аминокислоты обладают одной и той же относительной конфигурацией при -углеродном атоме. -Углеродному атому (-)-серина была условно приписана L -конфигурация, а -углеродному атому (+)-серина - D -конфигурация. При этом, если проекция -аминокислоты по Фишеру написана так, что карбоксильная группа расположена сверху, а R - внизу, у L -аминокислоты аминогруппа будет находиться слева, а у D -аминокислоты - справа. Схема Фишера для определения конфигурации аминокислоты применима ко всем -аминокислотам, обладающим хиральным -углеродным атомом.

Из рисунка видно, что L -аминокислота может быть правовращающей (+) или левовращающей (-) в зависимости от природы радикала. Подавляющее большинство -аминокислот, встречающихся в природе, относится к L -ряду. Их энантиоморфы , т.е. D -аминокислоты, синтезируются только микроорганизмами и называются «неприродными» аминокислотами .

Согласно номенклатуре (R,S), большинство «природных» или L-аминокислот имеет S-конфигурацию.

L-Изолейцин и L-треонин, содержащие по два хиральных центра в молекуле, могут быть любыми членами пары диастереомеров в зависимости от конфигурации при -углеродном атоме. Ниже приводятся правильные абсолютные конфигурации этих аминокислот.

КИСЛОТНО-ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

Аминокислоты - амфотерные вещества, которые могут существовать в виде катионов или анионов. Это свойство объясняется наличием как кислотной (-СООН ), так и основной (-NH 2 ) группы в одной и той же молекуле. В очень кислых растворах NH 2 -группа кислоты протонируется и кислота становится катионом. В сильнощелочных растворах карбоксильная группа аминокислоты депротонируется и кислота превращается в анион.

В твердом состоянии аминокислоты существуют в виде цвиттер-ионов (биполярных ионов, внутренних солей ). В цвиттер-ионах протон переносится от карбоксильной группы к аминогруппе:

Если поместить аминокислоту в среду, обладающую проводимостью, и опустить туда пару электродов, то в кислых растворах аминокислота будет мигрировать к катоду, а в щелочных растворах - к аноду. При некотором значении рН, характерном для данной аминокислоты, она не будет передвигаться ни к аноду, ни к катоду, так как каждая молекула находится в виде цвиттер-иона (несет и положительный, и отрицательный заряд). Это значение рН называется изоэлектрической точкой (pI) данной аминокислоты.

РЕАКЦИИ АМИНОКИСЛОТ

Большинство реакций, в которые аминокислоты вступают в лабораторных условиях (in vitro ), свойственны всем аминам или карбоновым кислотам.

1. образование амидов по карбоксильной группе. При реакции карбонильной группы аминокислоты с аминогруппой амина параллельно протекает реакция поликонденсации аминокислоты, приводящей к образованию амидов. Чтобы предотвратить полимеризацию, аминогруппу кислоты блокируют с тем, чтобы в реакцию вступала только аминогруппа амина. С этой целью используют карбобензоксихлорид (карбобензилоксихлорид, бензилхлорформиат), трет -бутоксикарбоксазид и др. Для реакции с амином карбоксильную группу активируют, воздействуя на нее этилхлорформиатом. Защитную группу затем удаляют путем каталитического гидрогенолиза или действием холодного раствора бромистого водорода в уксусной кислоте.

2. образование амидов по аминогруппе. При ацилировании аминогруппы -аминокислоты образуется амид.

Реакция лучше идет в основной среде, так как при этом обеспечивается высокая концентрация свободного амина.

3. образование сложных эфиров. Карбоксильная группа аминокислоты легко этерифицируется обычными методами. Например, метиловые эфиры получают, пропуская сухой газообразный хлористый водород через раствор аминокислоты в метаноле:

Аминокислоты способны к поликонденсации, в результате которой образуется полиамид. Полиамиды, состоящие из -аминокислот, называются пептидами или полипептидами . Амидная связь в таких полимерах называется пептидной связью . Полипептиды с молекулярной массой не меньше 5000 называют белками . В состав белков входит около 25 различных аминокислот. При гидролизе данного белка могут образовываться все эти аминокислоты или некоторые из них в определенных пропорциях, характерных для отдельного белка.

Уникальная последовательность аминокислотных остатков в цепи, присущая данному белку, называется первичной структурой белка . Особенности скручивания цепей белковых молекул (взаимное расположение фрагментов в пространстве) называются вторичной структурой белков . Полипептидные цепи белков могут соединяться между собой с образованием амидных, дисульфидных, водородных и иных связей за счет боковых цепей аминокислот. В результате этого происходит закручивание спирали в клубок. Эта особенность строения называется третичной структурой белка . Для проявления биологической активности некоторые белки должны сначала образовать макрокомплекс (олигопротеин ), состоящий из нескольких полноценных белковых субъединиц. Четвертичная структура определяет степень ассоциации таких мономеров в биологически активном материале.

Белки делятся на две большие группы - фибриллярные (отношение длины молекулы к ширине больше 10) и глобулярные (отношение меньше 10). К фибриллярным белкам относится коллаген , наиболее распространенный белок позвоночных; на его долю приходится почти 50% сухого веса хрящей и около 30% твердого вещества кости. В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов .

Химическое поведение аминокислот определяется двумя функциональными группами -NН 2 и –СООН. Аминокислотам характерны реакции по аминогруппе, карбоксильной группе и по радикальной части, при этом в зависимости от реагента взаимодействие веществ может идти по одному или нескольким реакционным центрам.

Амфотерный характер аминокислот. Имея в молекуле одновременно кислотную и основную группу, аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения. В кислых растворах они проявляют основные свойства, реагируя как основания, в щелочных – как кислоты, образуя соответственно две группы солей:

Благодаря своей амфотерности в живом организме, аминокислоты играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию водородных ионов. Буферные растворы, полученные при взаимодействии аминокислот с сильными основаниями, широко применяются в биоорганической и химической практике. Соли аминокислот с минеральными кислотами лучше растворимы в воде, чем свободные аминокислоты. Соли с органическими кислотами труднорастворимые в воде и используются для идентификации и разделения аминокислот.

Реакции, обусловленные аминогруппой. С участием аминогруппы аминокислоты образуют аммониевые соли с кислотами, ацилируются, алкилируются, реагируют с азотистой кислотой и альдегидами в соответствии со следующей схемой:

Алкилирование проводится при участии R-На1 или Аr-Наl:

В процессе реакции ацилирования используются хлорангидриды или ангидриды кислот (ацетилхлорид, уксусный ангидрид, бензилоксикарбонилхлорид):

Реакции ацилирования и алкилировнаия применяется для защиты NН 2 –группы аминокислот в процессе синтеза пептидов.

Реакции, обусловленные карбоксильной группой. При участии карбоксильной группы аминокислоты образуют cоли, сложные эфиры, амиды, хлорангидриды в соответствии со схемой, представленной ниже:

Если при -углеродном атоме в углеводородном радикале имеется электроноакцепторный заместитель (NO 2 , СС1 3 , СООН, COR и т.д.), поляризующий связь ССООН, то у карбоновых кислот легко протекают реакции декарбоксилирования . Декарбоксилирование -аминокислот, содержащих в качестве заместителя + NH 3 -группу, приводит к образованию биогенных аминов. В живом орга­низме данный процесс протекает под действием фермента декарбоксилазы и витамина пиридоксальфосфата.

В лабораторных условиях реакцию осуществляется при на­гревании -аминокислоты в присутствии поглотителей СО 2 , например, Ва(ОН) 2 .

При декарбоксилировании -фенил--аланина, лизина, серина и гистидина образуются, соответственно, фенамин, 1,5-диаминопентан (кадаверин), 2-аминоэтанол-1 (коламин) и триптамин.

Реакции аминокислот с участием боковой группы. При нитровании аминокислоты тирозин азотной кислотой происходитобразованиединитропроизводного соединения, окрашенного в оранжевый цвет (ксантопротеиновая проба):

Окислительно-восстановительные переходы имеют место в системе цистеин – цистин:

2 Н S CH 2 CH(NH 2)COOH  HOOCCH(NH 2)CH 2 S–S CH 2 CH(NH 2)COOH

HOOCCH(NH 2)CH 2 S – S CH 2 CH(NH 2)COOH  2 Н S CH 2 CH(NH 2)COOH

В некоторых реакциях аминокислоты реагируют по обеим функциональным группам одновременно.

Образование комплексов с металлами. Почти все -аминокислоты образуют комплексы с ионами двухвалентных металлов. Наиболее устойчивыми являются комплексные внутренние соли меди (хелатные соединения), образующиеся в результате взаимодействия с гидроксидом меди (II) и окрашенные в синий цвет:

Действие азотистой кислоты на алифатические аминокислоты приводит к образованию гидроксикислот, на ароматические - диазосоединений.

Образование гидроксикислот:

Реакция диазотирования:

с выделением молекулярного азота N 2:

2. без выделения молекулярного азота N 2:

Хромофорная группа азобензола -N=N в азосоединениях обуславливает желтую, желтую, оранжевую или другого цвета окраску веществ при поглощении в видимой области света (400-800 нм). Ауксохромная группа

СООН изменяет и усиливает окраску за счет π, π - сопряжения с π - электронной системой основной группы хромофора.

Отношение аминокислот к нагреванию. При нагревании аминокислоты разлагаются с образованием различных продуктов в зависимости от их типа. При нагревании  -аминокислот в результате межмолекулярной дегидратации образуются циклические амиды - дикетопиперазины:

валин (Val) диизопропильное производное

дикетопиперазина

При нагревании  -аминокислот от них отщепляется аммиак с образованием α, β-непредельных кислот с сопряженной системой двойных связей:

β-аминовалериановая кислота пентен-2-овая кислота

(3-аминопентановая кислота)

Нагревание  - и  -аминокислот сопровождается внутримолекулярной дегидратацией и образованием внутренних циклических амидов – лактамов:

γ-аминоизовалериановая кислота лактам γ-аминоизовалериановой

(4-амино-3-метилбутановая кислота) кислоты

ОПРЕДЕЛЕНИЕ

Аминокислоты - это сложные органические соединения, которые в своей молекуле одновременно содержат аминогруппу и карбоксильную группу.

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, характеризующиеся высокими температурами плавления и разлагающиеся при нагревании. Они хорошо растворяются в воде. Данные свойства объясняются возможностью существование аминокислот в виде внутренних солей (рис. 1).

Рис. 1. Внутренняя соль аминоуксусной кислоты.

Получение аминокислот

Исходными соединениями для получения аминокислот часто служат карбоновые кислоты, в молекулу которых вводится аминогруппа. Например, получение их из галогензамещенных кислот

CH 3 -C(Br)H-COOH + 2NH 3 →CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 4 Br.

Кроме этого исходным сырьем для получения аминокислот могут служить альдегиды (1), непредельные кислоты (2) и нитросоединения (3):

CH 3 -C(O)H + NH 3 + HCN → CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O;

CH 3 -C(NH 2)H-C≡H + H 2 O (H +) → CH 3 -C(NH 2)H-COOH + NH 3 (1).

CH 2 =CH-COOH + NH 3 → H 2 N-CH 2 -CH 2 -COOH (2);

O 2 N-C 6 H 4 -COOH + [H] →H 2 N-C 6 H 4 -COOH (3).

Химические свойства аминокислот

Аминокислота как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

Аминокислоты - амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

NH 2 -CH 2 -COOH + HCl→ Cl

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH→ NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин - щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

Применение аминокислот

Аминокислоты, необходимые для построения организма, как человек, так и животные получают из белков пищи.

γ-Аминомасляная кислота используется в медицине (аминалон / гаммалон) при психических заболеваниях; на её основе создан целый ряд ноотропных препаратов, т.е. оказывающих влияние на процессы мышления.

ε-Аминокапроновая кислота также используется в медицине (кровоостанавливающее средство), а кроме того представляет собой крупнотоннажный промышленный продукт, использующийся для получения синтетического полиамидного волокна - капрона.

Антраниловая кислота используется для синтеза красителей, например синего индиго, а также участвует в биосинтезе гетероциклических соединений.

Примеры решения задач

ПРИМЕР 1

Задание

Напишите уравнения реакций аланина с: а) гидроксидом натрия; б) гидроксидом аммония; в) соляной кислотой. За счет каких групп внутренняя соль проявляет кислотные и основные свойства?

Ответ

Аминокислоты часто изображают как соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу, однако с такой структурой не согласуются некоторые их физические и химические свойства. Строение аминокислот соответствует биполярному иону: H 3 N + -CH(R)-COO — . Запишем формулу аланина как внутренней соли: H 3 N + -CH(CH 3)-COO — . Исходя из этой структурной формулы, напишем уравнения реакций: а) H 3 N + -CH(CH 3)-COO — + NaOH = H 2 N-CH(CH 3)-COONa + H 2 O; б) H 3 N + -CH(CH 3)-COO — + NH 3 ×H 2 O = H 2 N-CH(CH 3)-COONH 4 + H 2 O; в) H 3 N + -CH(CH 3)-COO — + HCl = Cl — . Внутренняя соль аминокислоты реагирует с основаниями как кислота, с кислотами - как основание. Кислотная группа - N + H 3 , основная - COO — .

ПРИМЕР 2

Задание	При действии на раствор 9,63 г неизвестной моноаминокарбоновой кислоты избытком азотистой кислоты было получено 2,01 л азота при 748 мм. рт. ст. и 20 o С. Определите молекулярную формулу этого соединения. Может ли эта кислоты быть одной из природных аминокислот? Если да, то какая это кислота? В состав молекулы этой кислоты не входит бензольное кольцо.
Решение	Напишем уравнение реакции: H 2 NC x H 2 x COOH + HONO = HO-C x H 2 x -COOH + N 2 + H 2 O. Найдем количество вещества азота при н.у., применяя уравнение Клапейрона-Менделеева. Для этого температуру и давление выражаем в единицах СИ: T = 273 + 20 = 293 K; P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 кПа; n(N 2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 моль. По уравнению реакции находим количество вещества аминокислоты и её молярную массу. По уравнению n(H 2 NC x H 2 x COOH) = n(N 2) = 0,082 моль. M(H 2 NC x H 2 x COOH) = 9,63 / 0,082 = 117 г/моль. Определим аминокислоту. Составим уравнение и найдем x: 14x + 16 + 45 = 117; H 2 NC 4 H 8 COOH. Из природных кислот такому составу может отвечать валин.
Ответ	Эта аминокислота — валин.